J 2017

A novel type I cystatin of parasite origin with atypical legumain-binding domain

ILGOVÁ, Jana; Lucie JEDLICKOVA; Hana DVORAKOVA; Michal BENOVICS; Libor MIKEŠ et al.

Základní údaje

Originální název

A novel type I cystatin of parasite origin with atypical legumain-binding domain

Autoři

Vydání

Scientific Reports, LONDON, NATURE PUBLISHING GROUP, 2017, 2045-2322

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 4.122

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14310/17:00095334

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

DOI

UT WoS

EID Scopus

Klíčová slova česky

cystatin; inhibitor; Eudiplozoon nippponicum; Monogenea; legumain; papain; inhibice

Klíčová slova anglicky

cystatin; inhibitor; Eudiplozoon nippponicum; Monogenea; legumain; papain; inhibition

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 20. 4. 2020 11:21, Mgr. Michal Benovics, Ph.D.

Anotace

V originále

Parasite inhibitors of cysteine peptidases are known to influence a vast range of processes linked to a degradation of either the parasites' own proteins or proteins native to their hosts. We characterise a novel type I cystatin (stefin) found in a sanguinivorous fish parasite Eudiplozoon nipponicum (Platyhelminthes: Monogenea). We have identified a transcript of its coding gene in the transcriptome of adult worms. Its amino acid sequence is similar to other stefins except for containing a legumain-binding domain, which is in this type of cystatins rather unusual. As expected, the recombinant form of E. nipponicum stefin (rEnStef) produced in Escherichia coli inhibits clan CA peptidases - cathepsins L and B of the worm - via the standard papain-binding domain. It also blocks haemoglobinolysis by cysteine peptidases in the worm's excretory-secretory products and soluble extracts. Furthermore, we had confirmed its ability to inhibit clan CD asparaginyl endopeptidase (legumain). The presence of a native EnStef in the excretory-secretory products of adult worms, detected by mass spectrometry, suggests that this protein has an important biological function at the host-parasite interface. We discuss the inhibitor's possible role in the regulation of blood digestion, modulation of antigen presentation, and in the regeneration of host tissues.

Návaznosti

GAP506/12/1258, projekt VaV
Název: Interakce hostitel-parazit u krevsajících diplozoidních monogeneí: Výzkum vysoce specializovaných adaptací k parazitismu
Investor: Grantová agentura ČR, Interakce hostitel-parazit u krevsajících diplozoidních monogeneí: Výzkum vysoce specializovaných adaptací k parazitismu
GBP505/12/G112, projekt VaV
Název: ECIP - Evropské centrum ichtyoparazitologie
Investor: Grantová agentura ČR, ECIP - Evropské centrum ichtyoparazitologie
LM2015043, projekt VaV
Název: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology
LM2015085, projekt VaV
Název: CERIT Scientific Cloud (Akronym: CERIT-SC)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CERIT Scientific Cloud
LQ1601, projekt VaV
Název: CEITEC 2020 (Akronym: CEITEC2020)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CEITEC 2020
MUNI/A/1362/2016, interní kód MU
Název: Biologická diverzita – analýzy biologických systémů různých úrovní a na různých škálách prostředí
Investor: Masarykova univerzita, Biologická diverzita – analýzy biologických systémů různých úrovní a na různých škálách prostředí, DO R. 2020_Kategorie A - Specifický výzkum - Studentské výzkumné projekty