Automated NMR resonance assignments and structure determination using a minimal set of 4D spectra

EVANGELIDIS, Thomas; S. NERLI; Jiří NOVÁČEK; A.E. BRERETON; P.A. KARPLUS; R.R. DOTAS; V. VENDITTI; N.G. SGOURAKIS a Konstantinos TRIPSIANES. Automated NMR resonance assignments and structure determination using a minimal set of 4D spectra. Nature Communications. London: Nature Publishing Group, 2018, roč. 9, JAN, s. 384-396. ISSN 2041-1723. Dostupné z: https://doi.org/10.1038/s41467-017-02592-z.

Základní údaje

Originální název

Automated NMR resonance assignments and structure determination using a minimal set of 4D spectra

Autoři

EVANGELIDIS, Thomas (300 Řecko, domácí); S. NERLI (840 Spojené státy); Jiří NOVÁČEK (203 Česká republika, domácí); A.E. BRERETON (840 Spojené státy); P.A. KARPLUS (840 Spojené státy); R.R. DOTAS (840 Spojené státy); V. VENDITTI (840 Spojené státy); N.G. SGOURAKIS (840 Spojené státy) a Konstantinos TRIPSIANES (300 Řecko, garant, domácí)

Vydání

Nature Communications, London, Nature Publishing Group, 2018, 2041-1723

---

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10402 Inorganic and nuclear chemistry

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

URL

Impakt faktor

Impact factor: 11.878

Kód RIV

RIV/00216224:14740/18:00101162

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

DOI

https://doi.org/10.1038/s41467-017-02592-z

UT WoS

000423430900004

EID Scopus

2-s2.0-85041106247

Klíčová slova anglicky

PROTEIN-STRUCTURE DETERMINATION; CHEMICAL-SHIFTS; DIPOLAR COUPLINGS; NOESY ASSIGNMENT; LARGER PROTEINS; SPECTROSCOPY; ROSETTA; ROBUST; ALGORITHM; HOMOLOGY

Štítky

CF NMR, rivok

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

---

Anotace

V originále

Automated methods for NMR structure determination of proteins are continuously becoming more robust. However, current methods addressing larger, more complex targets rely on analyzing 6-10 complementary spectra, suggesting the need for alternative approaches. Here, we describe 4D-CHAINS/autoNOE-Rosetta, a complete pipeline for NOE-driven structure determination of medium-to larger-sized proteins. The 4D-CHAINS algorithm analyzes two 4D spectra recorded using a single, fully protonated protein sample in an iterative ansatz where common NOEs between different spin systems supplement conventional through-bond connectivities to establish assignments of sidechain and backbone resonances at high levels of completeness and with a minimum error rate. The 4D-CHAINS assignments are then used to guide automated assignment of long-range NOEs and structure refinement in autoNOE-Rosetta. Our results on four targets ranging in size from 15.5 to 27.3 kDa illustrate that the structures of proteins can be determined accurately and in an unsupervised manner in a matter of days.

---

Návaznosti

GJ15-22380Y, projekt VaV	Název: Molekulární stavba protein-DNA komplexů zapojených v opravě nukleotidových sestřihů Investor: Grantová agentura ČR, Molekulární stavba protein-DNA komplexů zapojených v opravě nukleotidových sestřihů
LM2015043, projekt VaV	Název: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB) Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology
LQ1601, projekt VaV	Název: CEITEC 2020 (Akronym: CEITEC2020) Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CEITEC 2020
MUNI/E/0086/2017, interní kód MU	Název: From protein sequence to NMR structure in a matter of days using CHAINS/Rosetta Investor: Masarykova univerzita, From protein sequence to NMR structure in a matter of days using CHAINS/Rosetta, Podpora zvýšení kvality vynikajících výsledků
618223, interní kód MU	Název: Structural studies of Nucleotide Excision Repair for drug development targeting protein-DNA interactions (Akronym: NER) Investor: Evropská unie, Structural studies of Nucleotide Excision Repair for drug development targeting protein-DNA interactions, Lidé