2001
New Monoclonal Antibodies Recognizing p53 Protein Phosphorylated by Casein Kinase II at Serine 392
POSPÍŠILOVÁ, Šárka; Kateřina KAŇKOVÁ; Miluše SVITÁKOVÁ; Rudolf NENUTIL; Bořivoj VOJTĚŠEK et al.Základní údaje
Originální název
New Monoclonal Antibodies Recognizing p53 Protein Phosphorylated by Casein Kinase II at Serine 392
Autoři
Vydání
Folia Biologica, Praha, Akademie Věd České Republiky, 2001, 0015-5500
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
30200 3.2 Clinical medicine
Stát vydavatele
Česká republika
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor
Impact factor: 0.519
Označené pro přenos do RIV
Ano
Kód RIV
RIV/00216224:14330/01:00004152
Organizační jednotka
Fakulta informatiky
Změněno: 24. 5. 2002 19:20, RNDr. JUDr. Vladimír Šmíd, CSc.
Anotace
V originále
The p53 tumour suppressor protein is a nuclear phosphoprotein which plays a key role in cell cycle regulation. One of the critical issues of p53 response to cellular stress or DNA damage is the way of its activation. It has been suggested that posttranslational modification involving phosphorylation of p53 protein is most likely the mechanism through which the activity of p53 protein may be regulated. Recently, it has been also shown that phosphorylation of Ser392 is important for p53-mediated transcriptional activation in vivo. Preparation of the monoclonal antibodies that are specific to either phosphorylated or unphosphorylated epitopes within the target protein provides a powerful technique for studying the role of p53.
Návaznosti
| GA301/00/P094, projekt VaV |
| ||
| GA312/99/1550, projekt VaV |
| ||
| NI4703, projekt VaV |
|