J 2005

Nuclear levels and patterns of histone H3 modification and HP1 proteins after inhibition of histone deacetylases

BÁRTOVÁ, Eva; J. PACHERNÍK; Andrea HARNIČAROVÁ; A. KOVAŘÍK; M. KOVAŘÍKOVÁ et al.

Základní údaje

Originální název

Nuclear levels and patterns of histone H3 modification and HP1 proteins after inhibition of histone deacetylases

Název česky

Jaderné úrovně a vzory modifikací histonů H3 a proteinů HP1 po potlačení deacetyláz histonů

Autoři

BÁRTOVÁ, Eva; J. PACHERNÍK; Andrea HARNIČAROVÁ; A. KOVAŘÍK; M. KOVAŘÍKOVÁ; Jiřina HOFMANOVÁ; Magdalena SKALNÍKOVÁ; Michal KOZUBEK a Stanislav KOZUBEK

Vydání

Journal of Cell Science, Cambridge, Company of Biologists Ltd. 2005, 0021-9533

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

Genetika a molekulární biologie

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 6.543

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14330/05:00012958

Organizační jednotka

Fakulta informatiky

UT WoS

Klíčová slova anglicky

histone dimethylation; histone acetylation; HP1 proteins; HDAC inhibitors; nuclear periphery

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 7. 5. 2010 15:20, prof. RNDr. Michal Kozubek, Ph.D.

Anotace

ORIG CZ

V originále

The effects of the histone deacetylase inhibitors (HDACi) trichostatin A (TSA) and sodium butyrate (NaBt) were studied in A549, HT29 and FHC human cell lines. Global histone hyperacetylation, leading to decondensation of interphase chromatin, was characterized by an increase in H3(K9) and H3(K4) dimethylation and H3(K9) acetylation. The levels of all isoforms of heterochromatin protein, HP1, were reduced after HDAC inhibition. The observed changes in the protein levels were accompanied by changes in their interphase patterns. In control cells, H3(K9) acetylation and H3(K4) dimethylation were substantially reduced to a thin layer at the nuclear periphery, whereas TSA and NaBt caused the peripheral regions to become intensely acetylated at H3(K9) and dimethylated at H3(K4). The dispersed pattern of H3(K9) dimethylation was stable even at the nuclear periphery of HDACi-treated cells. After TSA and NaBt treatment, the HP1 proteins were repositioned more internally in the nucleus, being closely associated with interchromatin compartments, while centromeric heterochromatin was relocated closer to the nuclear periphery. These findings strongly suggest dissociation of HP1 proteins from peripherally located centromeres in a hyperacetylated and H3(K4) dimethylated environment. We conclude that inhibition of histone deacetylases caused dynamic reorganization of chromatin in parallel with changes in its epigenetic modifications.

Česky

Byly studovány jaderné úrovně a vzory modifikací histonů H3 a proteinů HP1 po potlačení deacetyláz histonů.

Návaznosti

GA202/04/0907, projekt VaV
Název: Cytometrie s vysokým rozlišením na živých buňkách
Investor: Grantová agentura ČR, Cytometrie s vysokým rozlišením na živých buňkách
GP202/03/D033, projekt VaV
Název: Vliv metylace a acetylace na strukturu chromatinu
Investor: Grantová agentura ČR, Vliv metylace a acetylace na strukturu chromatinu
IAA5004306, projekt VaV
Název: Struktura lidského genomu
Investor: Akademie věd ČR, Struktura lidského genomu
LC535, projekt VaV
Název: Dynamika a organizace chromosomů během buněčného cyklu v normě a patologii
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Dynamika a organizace chromosomů během buněčného cyklu v normě a patologii
1A8241, projekt VaV
Název: Nové možnosti diagnostiky leukémií s využitím technologie DNA-mikročipů
Investor: Ministerstvo zdravotnictví ČR, Nové možnosti diagnostiky leukémie s využitím technologie DNA-mikročipů