2009
Heavy metals induce phosphorylation of the Bcl-2 protein by Jun N-terminal kinase
ONDROUŠKOVÁ, Eva; Jana SLOVÁČKOVÁ; Vendula PELKOVÁ; Jiřina PROCHÁZKOVÁ; Karel SOUČEK et al.Základní údaje
Originální název
Heavy metals induce phosphorylation of the Bcl-2 protein by Jun N-terminal kinase
Název česky
Těžké kovy indukují fosforylaci proteinu Bcl-2 Jun N-terminální kinázou
Autoři
ONDROUŠKOVÁ, Eva; Jana SLOVÁČKOVÁ ORCID; Vendula PELKOVÁ; Jiřina PROCHÁZKOVÁ; Karel SOUČEK; Petr BENEŠ a Jan ŠMARDA
Vydání
Biological Chemistry, Berlin, DE, Walter de Gruyter&CO, 2009, 1431-6730
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele
Německo
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor
Impact factor: 2.732
Označené pro přenos do RIV
Ano
Kód RIV
RIV/00216224:14310/09:00028421
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
UT WoS
Klíčová slova anglicky
Bcl-2; heavy metals; Jun N-terminal kinase; phosphorylation; posttranslational modification
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 7. 12. 2009 14:09, prof. RNDr. Jan Šmarda, CSc.
V originále
The Bcl-2 protein is one of the key components of biochemical pathways controling programmed cell death. Function of this protein can be regulated by posttranslational modifications. Phosphorylation of Bcl-2 has been considered to be significantly associated with cell cycle arrest in the G2/M phase of the cell cycle, and with cell death caused by defects of microtubule dynamics. This study shows that phosphorylation of Bcl-2 can be induced by heavy metals due to activation of the Jun N-terminal kinase pathway that is not linked to the G2/M cell cycle arrest. Furthermore, we show that hyperphosphorylated Bcl-2 protein is a more potent inhibitor of zinc-induced cell death than its hypophosphorylated mutant form. These data suggest that regulation of the Bcl-2 protein function by phosphorylation is an important part of cell response to stress.
Česky
Protein Bcl-2 je významným článkem v biochemických procesech rozhodujících o spuštění mechanizmu programované buněčné smrti. Jeho funkce může být regulována posttranslačními modifikacemi. Fosforylace proteinu Bcl-2 je např. spojena se zablokováním buněčného cyklu v G2/M fázi a následné buněčné smrti v důsledku působení mitotických jedů. V této práci jsme prokázali, že také těžké kovy indukují fosforylaci proteinu Bcl-2, a to prostřednictvím Jun-N terminální kinázy a nezávisle na fázi buněčného cyklu. Hyperfosforylovaný protein Bcl-2 je zároveň schopen inhibovat programovanou buněčnou smrt indukovanou zinkem účinněji než nefosforylovatelný mutantní protein Bcl-2. Tyto výsledky ukazují, že regulace funkce proteinu Bcl-2 pomocí fosforylace je důležitou součástí odpovědi buňky na stres.
Návaznosti
| GA301/06/0036, projekt VaV |
| ||
| IAA501630801, projekt VaV |
| ||
| MSM0021622415, záměr |
|