BURGESS, R.C., Michael LISBY, Veronika ALTMANNOVÁ, Lumír KREJČÍ, Patrick SUNG a Rodney ROTHSTEIN. Localization of recombination proteins and Srs2 reveals anti-recombinase function in vivo. Journal of Cell Biology, 2009, roč. 185, č. 6, s. 969-981. ISSN 0021-9525.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Localization of recombination proteins and Srs2 reveals anti-recombinase function in vivo
Název česky Lokalizace rekombinčních proteinů a Srs2 odhalilo proti-rekombinační funkci in vivo
Autoři BURGESS, R.C. (840 Spojené státy americké), Michael LISBY (208 Dánsko), Veronika ALTMANNOVÁ (203 Česká republika), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant), Patrick SUNG (840 Spojené státy americké) a Rodney ROTHSTEIN (840 Spojené státy americké).
Vydání Journal of Cell Biology, 2009, 0021-9525.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele Spojené státy americké
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 9.575
Kód RIV RIV/00216224:14310/09:00029285
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000267134000007
Klíčová slova anglicky Homologous recombination; Srs2 anti-recombinase; Rad51 filaments; Rad54; Rad52; Replication fork
Štítky HOMOLOGOUS RECOMBINATION, Rad51 filaments, Rad52, Rad54, Replication fork, Srs2 anti-recombinase
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D., učo 18098. Změněno: 1. 7. 2009 08:06.
Anotace
Homologous recombination (HR), while an important DNA repair mechanism, is dangerous to the cell if improperly regulated. The Srs2 anti-recombinase restricts HR by disassembling the Rad51 nucleoprotein filament, an intermediate in homology search and exchange of homologous DNA strands. Here, through characterization of Srs2 function in vivo, we describe a novel mechanism for regulating the initiation of HR. We find that Srs2 is recruited separately to replication and repair centers, and describe the genetic requirements for its recruitment. In the absence of Srs2 activity, Rad51 foci accumulate, and surprisingly, these foci form in the absence of Rad52 mediation. However, these Rad51 foci do not represent repair proficient filaments as determined by recombination assays. Such antagonistic roles for Rad52 and Srs2 in Rad51 filament formation are also observed in vitro. Furthermore, we provide evidence that Srs2 removes Rad51 indiscriminately from DNA, while other HR proteins, particularly Rad52, coordinates appropriate filament reformation. This constant breakdown and rebuilding of filaments may act as a stringent quality control mechanism during HR.
Anotace česky
Homologous recombination (HR), while an important DNA repair mechanism, is dangerous to the cell if improperly regulated. The Srs2 anti-recombinase restricts HR by disassembling the Rad51 nucleoprotein filament, an intermediate in homology search and exchange of homologous DNA strands. Here, through characterization of Srs2 function in vivo, we describe a novel mechanism for regulating the initiation of HR. We find that Srs2 is recruited separately to replication and repair centers, and describe the genetic requirements for its recruitment. In the absence of Srs2 activity, Rad51 foci accumulate, and surprisingly, these foci form in the absence of Rad52 mediation. However, these Rad51 foci do not represent repair proficient filaments as determined by recombination assays. Such antagonistic roles for Rad52 and Srs2 in Rad51 filament formation are also observed in vitro. Furthermore, we provide evidence that Srs2 removes Rad51 indiscriminately from DNA, while other HR proteins, particularly Rad52, coordinates appropriate filament reformation. This constant breakdown and rebuilding of filaments may act as a stringent quality control mechanism during HR.
Návaznosti
GA301/09/1917, projekt VaVNázev: Štěpení replikačních-rekombinačních DNA meziproduktů a jejich úloha při nestabilitě genomu
Investor: Grantová agentura ČR, Standardní projekty
GD203/09/H046, projekt VaVNázev: Biochemie na rozcestí mezi in silico a in vitro
Investor: Grantová agentura ČR, Doktorské granty
LC06030, projekt VaVNázev: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Centra základního výzkumu
MSM0021622413, záměrNázev: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Výzkumné záměry
VytisknoutZobrazeno: 14. 10. 2019 22:40