Závěrečná práce: Bc. Milan Hluchý, učo 357323: Vliv přítomnosti TRF2 na funkci jiných DNA vazebných proteinů
Diplomová práce
Vliv přítomnosti TRF2 na funkci jiných DNA vazebných proteinů
Effects of protein TRF2 on function of other DNA binding proteins
Anotace
Telomery jsou nukleoproteinové struktury na koncích eukaryotických chromozomů. Telomerickou DNA tvoří tandemové repetice se sekvencí 5‘-TTAGGG-3’. Telomery jsou chráněny proteinovým komplexem nazývaným shelterin. Shelterin se skládá ze šesti podjednotek. Centrální roli v shelterinu hraje protein TRF2. Protein TRF2 je DNA-vazebný protein, který koordinuje proteiny účastnící se správného fungování telomer …více
Abstract
Telomeres are nucleoprotein structures found at the ends of eukaryotic chromosomes. Telomeric DNA consists of tandem repetitions with 5‘-TTAGGG-3’ sequence. Telomeres are protected by a protein complex called shelterin. Shelterin complex consists of six subunits. Central role on shelterin is played by TRF2 protein. TRF2 is a DNA-binding protein that acts as a scaffold for multiple proteins which are …více
20. 5. 2014 15:05, doc. Mgr. Ctirad Hofr, Ph.D., učo 7807
Vedoucí
Práce na příbuzné téma
Seznam prací, které mají shodná klíčová slova.
-
Kvantitativní popis interakcí represoru diferenciace neuronů REST a telomerového proteinu TRF2 - implikace pro vývoj neoperativní léčby nádorů mozku
Mgr. Barbora Mikšátková -
Vztah struktury a funkce proteinových komplexů při zajištění stability genomu
Mgr. Pavel Veverka, Ph.D., učo 379485 -
Role lidských telomerových proteinů při ochraně genomu
Mgr. Eva Pospíšilová, učo 505981 -
Role telomerových proteinů při ochraně lidského genomu
Mgr. Simona Chludilová -
Dynamics of Telomeric Proteins
Mgr. Eliška Janoušková, Ph.D., učo 258859 -
Vztah struktury a funkce telomerových proteinů
Mgr. Pavel Veverka, Ph.D., učo 379485 -
Studium interakcí lidských telomerových proteinů
Mgr. Eliška Janoušková, Ph.D., učo 258859 -
Protein-DNA interactions involved in regulation of telomere maintenance
Mgr. Michal Zimmermann, Ph.D.




