V současnosti je známo více než 800 proteinů, které se po fosforylaci vážou do proteinu 14-3-3, což následně vede k modulaci jejich aktivity. Protein 14-3-3 dominantně tvoří v nativní formě dimerní strukturu. Kvalitativně bylo prokázáno, že dimer-monomerní rovnováha je ovlivněna fosforylací Ser58, resp. zavedením vybraných mutací na dimerním rozhraní proteinu 14-3-3. Cílem této bakalarske práce bude kvantifikovat dimer-monomerní rovnováhu pro divoký typ 14-3-3zeta a jeho vybrané modifikované formy s použitím sady biofyzikálních metod pro stanovení oligomerního stavu proteinu. Bakalant se seznámí s přípravou modifikovaných 14-3-3zeta proteinů a analýzou jejich velikosti pomocí nativní elektroforézy, analytické gelové chromatografie, SAXS a fluorescenčních experimentálních metod. Bakalarska práce může být vypracována v českém, slovenském nebo anglickém jazyce. Literatura: 1. Gardino AK, Smerdon SJ, Yaffe MB. Structural determinants of 14-3-3 binding specificities and regulation of subcellular localization of 14-3-3-ligand complexes: A comparison of the X-ray crystal structures of all human 14 3 3 isoforms. Seminars in Cancer Biology 2006, 16, 173-182. 2. Yaffe MB, Rittinger K, Volinia S, Caron PR, Aitken A, Leffers H, Gamblin SJ, Smerdon SJ, Cantley LC. The structural basis for 14-3-3 : phosphopeptide binding specificity. Cell 1997, 91, 961-971. 3. Woodcock JM, Murphy J, Stomski FC, Berndt MC, Lopez AF. The dimeric versus monomeric status of 14-3-3zeta is controlled by phosphorylation of Ser58 at the dimer interface. J Biol Chem 2003, 278, 36323-36327.