Glykosylace, která je jednou z nejběžnějších a nejdůležitějších reakcí v přírodě, je katalyzována velmi významnou skupinou enzymů zvaných glykosyltransferasy. Vzniklé glykokonjugáty se v buňce podílí na celé řadě fyziologických a patologických procesů. Jednou z podskupin těchto glykosyltransferas jsou N acetylglukosaminyltransferasy. Do této skupiny patří také dvě lidské glykosyltransferasy (GnT-V a core2GnT-1), u kterých byl prokázán vliv na rozvoj rakoviny a metastázování. Studium těchto enzymů je velmi obtížné, a proto byla vybrána další lidská N-acetylglukosaminyltransferasa (GnT-I), která slouží jako modelový systém pro expresi již zmíněných enzymů. Při expresi eukaryotických proteinů hrají významnou roli posttranslační modifikace, které jsou nezbytné pro správnou funkci proteinu. Tyto důležité modifikace, mezi něž patří i rozdílné druhové glykosylace, nám nejsou schopny poskytnout prokaryotické organismy jako např. Escherichia coli. Proto bude exprese prováděna v nejjednodušším velmi dobře prostudovaném eukaryotickém systému, a to v kvasinkách. Cílem bakalářské práce bude srovnání exprese GnT-I v kvasinkách Saccharomyces cerevisiae a Pichia pastoris, které poskytují pozměněný typ glykosylace, který je srovnatelný s glykosylacemi v savčích buňkách. Následně bude provedeno srovnání těchto expresních systémů a získané informace budou využity pro expresi pro nás důležitých glykosyltransferas.