14-3-3 proteiny hrají klíčovou roli v neurobiochemii mozku, a to zejména u většiny neurodegenerativních onemocnění jako je např. Alzheimerova a Parkinsonova choroba. V současnosti je známo více než 800 vazebných proteinů, které se podílí na modulaci jejich aktivity. Ve standardním modelu formovaného 14-3-3 komplexu je dominantní interakce mezi fosforylovanými aminokyselinami a příslušným 14-3-3 vazebným místem. V posledních letech se objevují hypotézy, že některé vazebné proteiny se vážou i do jiných oblastí 14-3-3 komplexu. Tuto hypotézu je možné otestovat pomocí snížení nebo úplného odstranění schopnosti interakce vazebného místa komplexu 14-3-3 s fosforylovaným vazebným partnerem. Cílem této bakalářské práce bude navrhnout a připravit mutace 14-3-3 zeta proteinu, který na rozdíl od divoký typ proteinu nebude vázat fosforylované aminokyseliny. Správné sbalení připraveného konstruktu bude ověřeno pomocí HSQC NMR měření. Dramaticky redukovaná vazba fosforylovaného partnera bude ověřena pomocí titračního vazebného experimentu. Bakalář se seznámí s technikou molekulární biologie pro zavádění mutací do 14-3-3 zeta proteinu, s purifikací proteinů a se základními NMR experimenty. Bakalářská práce může být vypracována v českém, slovenském nebo v anglickém jazyce.