Diplomová práce

Strukturní organizace domén lidské tyrosin hydroxylasy a její změny po vytvoření komplexu s 14-3-3 proteinem

Intra-domain organization within the human regulatory domain of tyrosine hydroxylase and in the complex with 14-3-3 protein

Bc. Hana Nedozrálová, učo 409261
Anotace

Tyrosin hydroxylása je enzym katalyzující hydroxylaci tyrosinu na L-DOPA. Tato reakce je krokem určujícím rychlost biosyntézy katecholaminních neurotransmiterů dopaminu, noradrenalinu a adrenalinu. Aktivita tyrosin hydroxylásy je regulována fosforylací serinů na flexibilním N-konci a tvorbou komplexu s 14-3-3 proteinem. Tyrosin hydroxylása je tetramer, přičemž každá podjednotka je tvořena katalytickou …více

Abstract

Tyrosine hydroxylase is an enzyme catalyzing hydroxylation of tyrosine into L-DOPA. This reaction is a rate limiting step in biosynthesis of catecholamine neurotransmitters dopamine, noradrenaline and adrenaline. The activity of tyrosine hydroxylase is regulated by phosphorylation of serine residues on the flexible N-terminus and by formation of a complex with 14-3-3 protein. Tyrosine hydroxylase is …více

Klíčová slova
tyrosin hydroxylása 14-3-3 protein struktura regulace fosforylace komplex kryo-elektronová mikroskopie single-particle rekonstrukce analýza obrazu tyrosine hydroxylase structure regulation phosphorylation complex cryo-electron microscopy single-particle reconstruction image analysis
Zadání práce
Tyrosin hydroxylasa (TH) katalyzuje hydroxylaci L-Tyr na L-Dopa, rychlostně limitující krok v biosyntéze neurotransmiterů a hormonů – dopaminu a adrenalinu. Katalytická aktivita TH je regulována fosforylací regulační domény a jejím navázáním na 14-3-3zeta protein. Cílem této diplomové práce je stanovení vzájemné orientace domén lidské TH v apo stavu a v komplexu s 14-3-3zeta proteinem. Diplomant se seznámí s experimentálními technikami elektronové mikroskopie, NMR a SAXS. Diplomová práce může být vypracována v českém nebo anglickém jazyce. Literatúra: (1) Nagatsu, T.; Levitt, M. Udenfriend S. Tyrosine Hydroxylase. The Initial Step in Norepinephrine Biosynthesis. J. Biol. Chem. 1964, 239, 2910–2917. (2) Zhang, S.; Huang, T.; Ilangovan, U.; Hinck, A.P., Fitzpatrick, P.F. The solution structure of the regulatory domain of tyrosine hydroxylase. J. Mol. Biol. 2014, 426, 1483-97 (3) Hritz J.; Byeon I-J.; Krzysiak T.; Martinez A.; Sklenář V.; Gronenborn A.M. Dissection of binding between a phosphorylated tyrosine hydroxylase peptide and 14-3-3zeta: a complex story elucidated by NMR. Biophys. J. 2014, 107, 2185-2194
Administrativní informace
Práce zkontrolována:
15. 5. 2017 15:36, doc. RNDr. Mgr. Jozef Hritz, Ph.D., učo 107254
Plný text práce
8,6 MB / soubor PDF
Jazyk práce
angličtina angličtina
Termín obhajoby
12. 6. 2017
Práce byla úspěšně obhájena

Vedoucí

doc. RNDr. Mgr. Jozef Hritz, Ph.D., učo 107254
ÚChem Chem PřF MU

Oponent

Mgr. Jiří Nováček, Ph.D., učo 151132
Citovat tuto práci
Masarykova univerzita Přírodovědecká fakulta
Studijní program
Biochemie
Obor

Práce na příbuzné téma

Seznam prací, které mají shodná klíčová slova.

Podobné práce

  • Přidání souboru

    Soubor nebo složku lze nahrát pomocí tlačítka Přidat.

  • Další operace se soubory

    Podrobnosti lze zjistit označením příslušného řádku.

  • Pohled pro experty

    Pro častou práci je možné zvolit režim Více možností.

  • Vyhledávání souborů

    Vyhledávaný výraz můžete zadat přímo do adresního řádku.

  • Rychlý přístup k souborům

    Pomocí funkce Nedávné je možné se rychle vrátit k právě prohlíženým souborům. Oblíbené soubory je také možné označit Hvězdičkou.